Afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
Para transportar oxígeno al organismo, la hemoglobina debe unirse con eficacia al oxígeno con las presiones parciales de oxígeno (Pao2) que se encuentran en el alvéolo, conservarlo durante la circulación y liberarlo en los tejidos al nivel de los lechos capilares hísticos.
La captación y liberación de oxígeno en un espectro relativamente estrecho de presiones de ese gas depende de una propiedad inherente de la disposición tetramérica de las subunidades de hemo y de globina en el seno de la molécula de hemoglobina, que se denomina cooperatividad o interacción hemo-hemo.
Con presiones de oxígeno bajas, el tetrámero de hemoglobina está por completo desoxigenado. El oxígeno empieza a unirse con lentitud a medida que aumenta la presión de O2. Las moléculas de hemoglobina que han unido parte del oxígeno aumentan su afinidad por el mismo, y así incrementa su capacidad de combinarse con más gas.
La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se modula por diversos factores.
El efecto de Bohr es la capacidad de la hemoglobina para descargar más oxígeno a los tejidos a un pH bajo. Es decir la hemoglobina tiene menos afinidad por el oxígeno a un pH bajo.
La principal molécula que modifica la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno en los seres humanos es el 2,3-difosfoglicerato, que reduce la afinidad por el oxígeno cuando se une a la hemoglobina. La HbA tiene una afinidad razonablemente alta por el 2,3-BPG.
El transporte adecuado de oxígeno depende de la estructura tetramérica de las proteínas, de la disposición apropiada de los aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos y de las interacciones con protones de 2,3-BPG.
Fuente: Harrison: Principios de Medicina Interna, 20ª Edición. McGraw-Hill Interamericana. 2020
Anatomía del hígado
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