Cambios estructurales en la hemoglobina y afinidad por el oxígeno.

Cambios estructurales en la hemoglobina y afinidad por el oxígeno.
Cambios estructurales en la hemoglobina y afinidad por el oxígeno.

Debido a cambios estructurales en la hemoglobina, como resultado de la fijación de oxígeno y de otros efectores, la afinidad para fijar las siguientes moléculas de oxígeno puede incrementarse (cooperación positiva) o disminuir (cooperación negativa).

La cooperatividad en la fijación de oxígeno por la hemoglobina implica un desplazamiento entre dos estados conformacionales de la molécula de la hemoglobina que difieren en su afinidad por el oxígeno.

Las dos conformaciones cuaternarias de la hemoglobina se conocen como estados T (tenso) y R (relajado).

    • En el estado T, las interacciones entre los heterodímeros son más fuertes.
    • En el estado R, estos enlaces no covalentes son, en conjunto, más débiles.

 

  • La afinidad por el oxígeno es más baja en el estado T y más alta en el estado R de la hemoglobina.

 

La hemoglobina es una proteína alostérica; su afinidad por el oxígeno está regulada por moléculas pequeñas. Los efectores alostéricos son pequeñas moléculas que se fijan a las proteínas en lugares espacialmente distintos de los lugares de fijación de los ligandos.

Los efectores alostéricos a través de efectos conformacionales de largo alcance, alteran la afinidad de fijación del ligando o sustrato a la proteína. La afinidad de fijación de oxígeno por la hemoglobina está influida positivamente por el mismo oxígeno, así como por diversos efectores alostéricos como H+, CO2 y 2,3-bisfosfoglicerato.

  • Cuando un efector alostérico afecta a su propia fijación a la proteína el proceso se denomina homotrópico. El efecto de la fijación de O2 en un lugar de la hemoglobina, aumenta asimismo la afinidad de fijación de O2 a otros lugares de misma.
  • Cuando el efector alostérico es diferente del ligando cuya fijación se altera, el proceso se denomina entonces heterotrópico.

La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno es muy sensible al pH, un fenómeno conocido como efecto Bohr. El pH ácido (protones) disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

La elevada presión de oxígeno presente en el pulmón favorece la saturación del ligando y fuerza a los protones de la molécula de hemoglobina a estabilizar el estado Relajado (R) con mayor afinidad por el oxígeno. En el lecho capilar el pH es ligeramente menor debido a la producción de metabolitos ácidos, como lactato.  Al entrar en un ambiente ácido, la hemoglobina oxigenada adquiere algunos protones por lo que pasa al estado Tenso (T), favoreciendo así la liberación de O2 para que sea captado para el metabolismo aerobio de los tejidos.

El bióxido de carbono (CO2) se encuentra a altas concentraciones en los capilares venosos y es un efector alostérico negativo de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. El aumento de presión de CO2 en los capilares venosos disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Al aumentar la pCO2, la curva de saturación del ligando se desplaza hacia la derecha.

Al difundir a la sangre, el CO2 puede reaccionar con la hemoglobina oxigenada, desplazando el equilibrio hacia el estado T y, por tanto, favoreciendo la disociación del oxígeno fijado.

La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye al aumentar la temperatura. Por tanto, el microambiente correspondiente a un músculo en ejercicio favorece profundamente una liberación más eficaz a los tejidos adyacentes del oxígeno fijado a la hemoglobina.

 

 

Homo medicus

 


 

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