¿Qué moléculas forman la matriz del cartílago hialino?
La matriz del cartílago hialino es producida por los condrocitos y contiene tres clases principales de moléculas.
Moléculas de colágeno
El colágeno es la proteína principal de la matriz. Cuatro tipos de colágeno participan en la formación de una red tridimensional de fibrillas matriciales cortas y bastante delgadas (20 nm de diámetro).
La mayor parte de las fibrillas está constituida por colágeno tipo II; el colágeno tipo IX facilita la interacción de las fibrillas con las moléculas de proteoglucanos de la matriz; el colágeno tipo XI regula el tamaño de las fibrillas y el colágeno tipo X organiza las fibrillas en una red hexagonal tridimensional que es decisiva para su función mecánica eficaz. Además, en la matriz también hay colágeno tipo VI, con predominio en la periferia de los condrocitos en donde contribuye a la adhesión de estas células al armazón matricial.
Dado que los tipos II, VI, IX, X y XI se encuentran en cantidades importantes sólo en la matriz del cartílago, se ha convenido en llamarlos moléculas de colágenos específicos del cartílago.
Proteoglucanos
La sustancia fundamental del cartílago hialino contiene tres tipos de glucosaminoglucanos: hialuronato, condroitín sulfato y queratán sulfato. Como en la matriz del tejido conjuntivo laxo, el condroitín sulfato y el queratán sulfato de la matriz de cartílago se unen a una proteína central para formar un monómero de proteoglucanos. El monómero de proteoglucanos más importante en el cartílago hialino es el agrecán. Tiene un peso molecular de 250 kDa.
Debido a la presencia de grupos sulfato, las moléculas de agrecán poseen una carga negativa grande con afinidad por las moléculas de agua. Cada molécula lineal de hialuronato se asocia con una gran cantidad de moléculas de agrecán (más de 300), que están unidas al hialuronato por medio de proteínas de enlace en el extremo N terminal de la molécula para formar grandes aglomeraciones de proteoglucanos. Estas aglomeraciones con mucha carga están unidas a las fibrillas de colágeno de la matriz por interacciones electrostáticas y glucoproteínas multiadhesivas.
El atrapamiento de estas aglomeraciones dentro de la matriz intrincada de f ibrillas de colágeno es la causa de las propiedades biomecánicas singulares del cartílago hialino. La matriz cartilaginosa también contiene otros proteoglucanos (decorina, biglicán y fibromodulina). Estos proteoglucanos no forman agregados pero se unen a otras moléculas y contribuyen a estabilizar la matriz.
Glucoproteínas multiadhesivas
Estas glucoproteínas también denominadas glucoproteínas no colágenas y glucoproteínas no ligadas a proteoglucanos, influyen sobre las interacciones entre los condrocitos y las moléculas de la matriz. Las glucoproteínas tienen valor clínico como marcadores del recambio y de la degeneración del cartílago.
Anatomía del hígado
Síguenos en X: @el_homomedicus y @enarm_intensivo
APRENDER CIRUGÍA
