Tipos de aminoácidos en las proteínas humanas

Tipos de aminoácidos en las proteínas humanas
Tipos de aminoácidos en las proteínas humanas

Los aminoácidos incorporados en las proteínas de mamíferos incluyendo a los humanos son “α”-aminoácidos. Por definición, tienen un grupo carboxilo-carbono y un grupo amino N ligado a un carbón-α central.

Los aminoácidos difieren en estructura por la sustitución de unos de los dos hidrógenos (N) en el carbón-α con otro grupo funcional.

Los aminoácidos pueden ser caracterizados por sus grupos funcionales, los cuales generalmente se organizan con pH neutro en las clases de grupos (a) no polar, (b) sin carga pero polar, (c) ácido (carga negativa), y (d) básico (carga positiva).

Dentro de cada clase hay diferencias considerables en tamaño y propiedades físicas. Los aminoácidos generalmente se agrupan en otros
subgrupos funcionales. Los aminoácidos con un grupo aromático – felanina, tirosina, triptófano, histidina – usualmente se los asocia, aunque la tirosina es claramente polar y la histidina también es básica. Otros agrupamientos comunes son los aminoácidos alifáticos o neutros (glicina, alanina, isoleucina, leucina, valina, serina, treonina, y prolina). La prolina difiere en que su grupo funcional también está ligado al grupo amino, formando así un anillo de cinco miembros. Debido al anillo, la prolina es en realidad un iminoácido, no un aminoácido.

La serina y treonina contienen grupos hidroxilos. También hay otro subgrupo importante: los aminoácidos de cadenas ramificadas (isoleucina, leucina y valina), que comparten enzimas comunes en los primeros dos pasos de su degradación. Estos aminoácidos acídicos, ácido aspártico y glutamínico, se refieren usual-mente a sus formas de sal ionizada: aspartato y glutamato. Estos aminoácidos se convierten en aspargina y glutamina cuando se adhiere un grupo amino en la forma de grupo amida a sus terminaciones carboxilo.

Los aminoácidos que contienen azufre son la metionina y cisteína. La cisteína se encuentra usualmente en el cuerpo como un dímero llamado cistina en la cual los grupos tiol (los dos átomos de azufre) se conectan para formar una unión disulfuro.

Otros aminoácidos que contienen azufre, como la homocisteína, no están incorporados en la proteína.

Todos los aminoácidos existen como partículas cargadas en una solución: en agua, el grupo carboxilo pierde rápidamente un hidrógeno para formar un anión carboxilo (cargado negativamente), mientras que el grupo amino gana un hidrógeno cargado positivamente. Los aminoácidos se convierten entonces en “bipolar” (usualmente llamados zwitterion) en solución, pero sin una carga neta (las cargas positivas y negativas se cancelan). El grupo funcional adherido puede, sin embargo, distorsionar ese equilibrio.

  • Los aminoácidos acídicos pierden el hidrógeno en el segundo grupo
    carboxilo y se vuelven negativamente cargados en solución.
  • Los aminoácidos de grupo básico aceptan en parte un hidrógeno en el segundo N y forman una molécula con una carga neta positiva.
  • Otros aminoácidos no aceptan ni donan específicamente hidrógenos adicionales en solución neutra, por lo que sus grupos funcionales influyen la polaridad relativa y la naturaleza basada en ácido de la porción bipolar de los aminoácidos y dan a cada aminoácido diferentes propiedades en la solución.

 

 

 

 

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